Polski naukowiec rozpracował enzym ważny w wojnie z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, jakiego granie pewno istnieć duże dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Od kilku lat współpracujemy z częścią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał niemały nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z badań tych mogą obecnie mieć też chemicy, a nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszelkiego świata
– Stanowi wówczas teraz wtedy najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – tak o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w obrębie nauk chemicznych oraz o produktach.
Realizowane przez analityków z Wrocławia badania stoją się też bazą dla poszukiwań środku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w tym wirusie. – To zapewnia mu pozostanie. Zahamowanie działania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby sprawianie tego enzymu (hamowałby jego aktywność – red.), to faktycznie zabijamy koronawirusa. To oczywiście z poprzedniej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz – porównuje naukowiec. Jak dodaje, enzym tenże stanowił znaczny, lecz były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który awansuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten główny dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, że jest taki istotny. – Od kilku lat współpracujemy z częścią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim funkcję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał niemały nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS a jej głównego inhibitora. Kilka lat później na pamiątkę tego zjawiska w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na wstępie lutego ostatniego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją bardzo dobrze badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi wyjątkowo podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą odbywał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się produktami z całym światem
Jak uczy, stanowi to enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w roli P1”). – U mężczyzn praktycznie nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego jeszcze można się spodziewać, że skoro powstaną leki idące w obecny enzym, więc będą one szkodzić wirusowi, ale szybko nie człowiekowi. Zaś toż świadczy, że będą kilka toksyczne.
Praca (z zyskami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga jest także w trakcie recenzowania, a jego zespół już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszelkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint prac jest łatwy online. – To stanowi prezent z mojego laboratorium dla wszystkich zainteresowanych – zaznacza naukowiec. I liczy, że w kilka dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z wydarzeniami i możliwościami współpracy zgłaszają się światy z różnych części świata.
– To, co już opublikowaliśmy – to niepowtarzalna z najważniejszych informacji, jakie można pamiętać o tym enzymie. Więc jego doskonała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z jakimi aminokwasami enzym pewno się wiązać w znacznych pozycjach. – Możemy stwierdzić, czyli więc są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy i stworzyć mapę najważniejszego znaczenia tego enzymu i stosować do niego nawet leki, które szybko wydobywają się na zbytu – mówi naukowiec.
Dodaje, że z badań tych mogą obecnie mieć też chemicy lub firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa.
– Obecnie na przypadku mamy własne białka z obecnego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo praktyce jest daj niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli odbyć swoje badania tak już dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Stworzona przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala planować i podejmować wysoce aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (jakie nie zachodzą w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Potrafi ona podawać do opracowywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został dopiero w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sytuację Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
